ਉਤਪਾਦ

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) ਗਲੂਟੈਥੀਓਨ ਦੇ γ-ਗਲੂਟਾਮਾਈਲ ਅਮਾਈਡ ਬੰਧਨ ਨੂੰ ਤੋੜ ਦਿੰਦੇ ਹਨ ਅਤੇ ਜਾਰੀ ਕੀਤੇ γ-ਗਲੂਟਾਮਾਈਲ ਸਮੂਹ ਨੂੰ ਪਾਣੀ (ਹਾਈਡਰੋਲਾਈਸਿਸ) ਜਾਂ ਸਵੀਕ੍ਰਿਤ ਅਮੀਨੋ ਐਸਿਡ (ਟਰਾਂਸਪੇਪਟਿਡੇਸ਼ਨ) ਵਿੱਚ ਟ੍ਰਾਂਸਫਰ ਕਰਦੇ ਹਨ।ਇਹ ਸਰਵਵਿਆਪੀ ਐਨਜ਼ਾਈਮ ਬਾਇਓਸਿੰਥੇਸਿਸ ਅਤੇ ਗਲੂਟੈਥੀਓਨ ਦੇ ਨਿਘਾਰ, ਅਤੇ ਜ਼ੇਨੋਬਾਇਓਟਿਕ ਡੀਟੌਕਸੀਫਿਕੇਸ਼ਨ ਵਿੱਚ ਮੁੱਖ ਭੂਮਿਕਾ ਨਿਭਾਉਂਦੇ ਹਨ।ਇੱਥੇ ਅਸੀਂ ਬੇਸਿਲਸ ਲਿਕੇਨਿਫੋਰਮਿਸ γ-GT (BlGT) ਦੇ 3Å ਰੈਜ਼ੋਲਿਊਸ਼ਨ ਕ੍ਰਿਸਟਲ ਢਾਂਚੇ ਅਤੇ l-ਗਲੂ ਦੇ ਨਾਲ ਇਸਦੇ ਕੰਪਲੈਕਸ ਦੀ ਰਿਪੋਰਟ ਕਰਦੇ ਹਾਂ।ਐਕਸ-ਰੇ ਬਣਤਰ ਇਸ ਗੱਲ ਦੀ ਪੁਸ਼ਟੀ ਕਰਦੇ ਹਨ ਕਿ BlGT ਸੁਪਰਫੈਮਲੀ N-ਟਰਮੀਨਲ ਨਿਊਕਲੀਓਫਿਲਿਕ ਹਾਈਡ੍ਰੋਲੇਜ਼ ਨਾਲ ਸਬੰਧਿਤ ਹੈ ਅਤੇ ਇਹ ਪ੍ਰਗਟ ਕਰਦਾ ਹੈ ਕਿ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਵਿੱਚ ਇੱਕ ਖੁੱਲ੍ਹੀ ਸਰਗਰਮ ਸਾਈਟ ਕਲੈਫਟ ਹੁੰਦੀ ਹੈ ਜਿਵੇਂ ਕਿ ਬੈਸਿਲਸ ਸਬਟਿਲਿਸ ਤੋਂ ਹੋਮੋਲੋਗਸ ਐਂਜ਼ਾਈਮ ਲਈ ਰਿਪੋਰਟ ਕੀਤੀ ਗਈ ਹੈ, ਪਰ ਮਨੁੱਖੀ γ-GT ਅਤੇ γ-GT ਲਈ ਦੇਖੇ ਗਏ ਨਾਲੋਂ ਵੱਖਰਾ ਹੈ। ਹੋਰ ਸੂਖਮ ਜੀਵਾਂ ਤੋਂ γ-GT ਲਈ।ਡੇਟਾ ਸੁਝਾਅ ਦਿੰਦਾ ਹੈ ਕਿ l-ਗਲੂ ਦੀ ਬਾਈਡਿੰਗ BlGT ਵੱਡੇ ਸਬਯੂਨਿਟ ਦੇ C-ਟਰਮੀਨਲ ਟੇਲ ਨੂੰ ਮੁੜ ਕ੍ਰਮਬੱਧ ਕਰਨ ਲਈ ਪ੍ਰੇਰਿਤ ਕਰਦੀ ਹੈ ਅਤੇ ਐਸਿਡ ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਦੇ ਇੱਕ ਸਮੂਹ ਦੀ ਪਛਾਣ ਕਰਨ ਦੀ ਆਗਿਆ ਦਿੰਦੀ ਹੈ ਜੋ ਸੰਭਾਵੀ ਤੌਰ 'ਤੇ ਇੱਕ ਧਾਤੂ ਆਇਨ ਦੀ ਮਾਨਤਾ ਵਿੱਚ ਸ਼ਾਮਲ ਹੁੰਦੇ ਹਨ।BlGT ਦੀ ਸੰਰਚਨਾਤਮਕ ਸਥਿਰਤਾ 'ਤੇ ਇਹਨਾਂ ਰਹਿੰਦ-ਖੂੰਹਦ ਦੀ ਭੂਮਿਕਾ ਦਾ ਅਧਿਐਨ ਚਾਰ ਨਵੇਂ ਅਲਾ ਸਿੰਗਲ ਮਿਊਟੈਂਟਸ ਦੇ ਆਟੋਪ੍ਰੋਸੈਸਿੰਗ, ਐਨਜ਼ਾਈਮੈਟਿਕ ਗਤੀਵਿਧੀ, ਰਸਾਇਣਕ ਅਤੇ ਥਰਮਲ ਵਿਨਾਸ਼ਕਾਰੀ ਦੀ ਵਿਸ਼ੇਸ਼ਤਾ ਦੁਆਰਾ ਕੀਤਾ ਗਿਆ ਹੈ।ਨਤੀਜੇ ਦਿਖਾਉਂਦੇ ਹਨ ਕਿ Ala ਨਾਲ Asp568 ਨੂੰ ਬਦਲਣ ਨਾਲ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਦੀ ਆਟੋਪ੍ਰੋਸੈਸਿੰਗ ਅਤੇ ਢਾਂਚਾਗਤ ਸਥਿਰਤਾ ਦੋਵਾਂ ਨੂੰ ਪ੍ਰਭਾਵਿਤ ਹੁੰਦਾ ਹੈ।