ਉਤਪਾਦ

ਇਨਫਰਾਰੈੱਡ ਸਪੈਕਟ੍ਰੋਸਕੋਪੀ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਸਬਸਟਰੇਟ-ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਪਰਸਪਰ ਕ੍ਰਿਆਵਾਂ ਨੂੰ ਮੈਪ ਕਰਨ ਲਈ ਕੀਤੀ ਗਈ ਹੈ: ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਅਤੇ ਏਟੀਪੀਜ਼ ਫਾਸਫੋਰਿਲੇਸ਼ਨ ਉੱਤੇ ਸਰਕੋਪਲਾਜ਼ਮਿਕ ਰੇਟੀਕੁਲਮ Ca(2+)-ATPase ਦੇ ਸੰਰਚਨਾਤਮਕ ਤਬਦੀਲੀਆਂ ਨੂੰ ਸਬਸਟਰੇਟ ATP ਅਤੇ ATP ਐਨਾਲਾਗਸ (2'-deoxy-ATP3, ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਕੇ ਨਿਗਰਾਨੀ ਕੀਤੀ ਗਈ ਸੀ। '-deoxy-ATP, ਅਤੇ inosine 5'-triphosphate), ਜੋ ਸਬਸਟਰੇਟ ਦੇ ਖਾਸ ਕਾਰਜਸ਼ੀਲ ਸਮੂਹਾਂ 'ਤੇ ਸੋਧੇ ਗਏ ਸਨ।2'-OH, 3'-OH, ਅਤੇ ਐਡੀਨਾਈਨ ਦੇ ਅਮੀਨੋ ਸਮੂਹ ਵਿੱਚ ਸੋਧਾਂ, ATPase ਦੀ ਬਾਈਡਿੰਗ-ਪ੍ਰੇਰਿਤ ਸੰਰਚਨਾਤਮਕ ਤਬਦੀਲੀ ਦੀ ਹੱਦ ਨੂੰ ਘਟਾਉਂਦੀਆਂ ਹਨ, ਖਾਸ ਤੌਰ 'ਤੇ ਬਾਅਦ ਵਾਲੇ ਦੋ ਲਈ ਦੇਖੇ ਗਏ ਮਜ਼ਬੂਤ ​​ਪ੍ਰਭਾਵਾਂ ਦੇ ਨਾਲ।ਇਹ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਅਤੇ ATPase ਵਿਚਕਾਰ ਵਿਅਕਤੀਗਤ ਪਰਸਪਰ ਕ੍ਰਿਆਵਾਂ ਲਈ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ-ਏਟੀਪੇਸ ਕੰਪਲੈਕਸ ਦੀ ਸੰਰਚਨਾਤਮਕ ਸੰਵੇਦਨਸ਼ੀਲਤਾ ਨੂੰ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ।ਅਧਿਐਨ ਕੀਤੇ ਗਏ ਸਾਰੇ ਸਮੂਹ ਬਾਈਡਿੰਗ ਲਈ ਮਹੱਤਵਪੂਰਨ ਹਨ ਅਤੇ ATPase ਦੇ ਨਾਲ ਦਿੱਤੇ ਗਏ ligand ਸਮੂਹ ਦੇ ਪਰਸਪਰ ਪ੍ਰਭਾਵ ਦੂਜੇ ligand ਸਮੂਹਾਂ ਦੇ ਪਰਸਪਰ ਕ੍ਰਿਆਵਾਂ 'ਤੇ ਨਿਰਭਰ ਕਰਦੇ ਹਨ।ATPase ਦਾ ਫਾਸਫੋਰਿਲੇਸ਼ਨ ITP ਅਤੇ 2'-deoxy-ATP ਲਈ ਦੇਖਿਆ ਗਿਆ ਸੀ, ਪਰ 3'-deoxy-ATP ਲਈ ਨਹੀਂ।ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ ਬਾਈਡਿੰਗ ਅਤੇ ਫਾਸਫੋਰਿਲੇਸ਼ਨ ਦੀ ਦਰ ਦੇ ਵਿਚਕਾਰ ਕੋਈ ਸਿੱਧਾ ਸਬੰਧ ਨਹੀਂ ਹੈ ਜੋ ਇਹ ਦਰਸਾਉਂਦਾ ਹੈ ਕਿ ਏਟੀਪੀ-ਪ੍ਰੇਰਿਤ ਸੰਰਚਨਾਤਮਕ ਤਬਦੀਲੀ ਦੀ ਪੂਰੀ ਹੱਦ ਫਾਸਫੋਰਿਲੇਸ਼ਨ ਲਈ ਲਾਜ਼ਮੀ ਨਹੀਂ ਹੈ।ਜਿਵੇਂ ਕਿ nucleotide-ATPase ਕੰਪਲੈਕਸ ਲਈ ਦੇਖਿਆ ਗਿਆ ਹੈ, ਪਹਿਲੇ ਫਾਸਫੋਰੀਲੇਟਿਡ ATPase ਇੰਟਰਮੀਡੀਏਟ E1PCa(2) ਦੀ ਸੰਰਚਨਾ ਵੀ ਨਿਊਕਲੀਓਟਾਈਡ 'ਤੇ ਨਿਰਭਰ ਕਰਦੀ ਹੈ, ਇਹ ਦਰਸਾਉਂਦੀ ਹੈ ਕਿ ATPase ਰਾਜਾਂ ਵਿੱਚ ਪਹਿਲਾਂ ਅਨੁਮਾਨਿਤ ਨਾਲੋਂ ਘੱਟ ਇਕਸਾਰ ਰੂਪ ਹੈ।