ਉਤਪਾਦ

ਪ੍ਰੋਟੀਓਮ-ਵਿਆਪਕ ਫਾਸਫੋਰਿਲੇਸ਼ਨ ਇਵੈਂਟਸ ਦਾ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਫਾਸਫੋਰਿਲੇਸ਼ਨ ਨੈਟਵਰਕ ਦੀ ਵਿਸ਼ਾਲ ਗੁੰਝਲਤਾ ਦੇ ਕਾਰਨ ਅਜੇ ਵੀ ਇੱਕ ਪ੍ਰਮੁੱਖ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣਾਤਮਕ ਚੁਣੌਤੀ ਹੈ।ਇਸ ਕੰਮ ਵਿੱਚ, ਅਸੀਂ ਫਾਸਫੋਪ੍ਰੋਟੀਓਮ ਦੇ ਗਲੋਬਲ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣ ਵਿੱਚ ਯੋਗਦਾਨ ਪਾਉਣ ਦੀ ਉਹਨਾਂ ਦੀ ਯੋਗਤਾ ਦੇ ਸਬੰਧ ਵਿੱਚ Lys-N, Lys-C, ਅਤੇ ਟ੍ਰਾਈਪਸਿਨ ਦੀ ਪੂਰਕਤਾ ਦਾ ਮੁਲਾਂਕਣ ਕਰਦੇ ਹਾਂ।ਘੱਟ-ਪੀਐਚ ਮਜ਼ਬੂਤ ​​​​ਕੇਸ਼ਨ ਐਕਸਚੇਂਜ ਦੇ ਇੱਕ ਸ਼ੁੱਧ ਸੰਸਕਰਣ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਐਨ-ਟਰਮੀਨਲੀ ਐਸੀਟਿਲੇਟਿਡ, ਫਾਸਫੋਰੀਲੇਟਿਡ, ਅਤੇ ਗੈਰ-ਸੋਧਿਤ ਪੇਪਟਾਇਡਸ ਨੂੰ ਕੁਸ਼ਲਤਾ ਨਾਲ ਵੱਖ ਕਰਨ ਲਈ ਕੀਤੀ ਗਈ ਸੀ।ਤਿੰਨ ਐਨਜ਼ਾਈਮਾਂ ਦੇ ਸੁਮੇਲ ਦੀ ਵਰਤੋਂ ਕਰਦੇ ਹੋਏ ਕੁੱਲ 5036 ਗੈਰ-ਰਹਿਤ ਫਾਸਫੋਪੇਪਟਾਈਡਸ ਦੀ ਪਛਾਣ 1 ਮਿਲੀਗ੍ਰਾਮ ਪ੍ਰੋਟੀਨ ਤੋਂ <1% ਦੀ ਗਲਤ ਖੋਜ ਦਰ ਨਾਲ ਕੀਤੀ ਜਾ ਸਕਦੀ ਹੈ।ਸਾਡੇ ਡੇਟਾ ਨੇ ਖੁਲਾਸਾ ਕੀਤਾ ਹੈ ਕਿ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਪ੍ਰੋਟੀਜ਼ਾਂ ਨਾਲ ਤਿਆਰ ਕੀਤੇ ਗਏ ਫਾਸਫੋਪੇਪਟਾਈਡ ਡੇਟਾ ਸੈੱਟਾਂ ਵਿਚਕਾਰ ਓਵਰਲੈਪ ਮਾਮੂਲੀ ਸੀ, ਜਦੋਂ ਕਿ ਦੋ ਸਮਾਨ ਤਿਆਰ ਕੀਤੇ ਟ੍ਰਿਪਟਿਕ ਡੇਟਾ ਸੈੱਟਾਂ ਵਿਚਕਾਰ ਓਵਰਲੈਪ ਘੱਟੋ ਘੱਟ 4 ਗੁਣਾ ਵੱਧ ਪਾਇਆ ਗਿਆ ਸੀ।ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ, Lys-N ਅਤੇ ਟ੍ਰਿਪਸਿਨ ਦੀ ਸਮਾਨਾਂਤਰ ਵਰਤੋਂ ਨੇ ਇਕੱਲੇ ਟ੍ਰਿਪਸਿਨ ਨਾਲ d ਦੀ ਤੁਲਨਾ ਵਿੱਚ ਖੋਜੇ ਗਏ ਫਾਸਫੋਪੇਪਟਾਇਡਸ ਦੀ ਸੰਖਿਆ ਵਿੱਚ 72% ਵਾਧੇ ਨੂੰ ਸਮਰੱਥ ਬਣਾਇਆ, ਜਦੋਂ ਕਿ ਇੱਕ ਟ੍ਰਿਪਸਿਨ ਪ੍ਰਤੀਕ੍ਰਿਤੀ ਪ੍ਰਯੋਗ ਸਿਰਫ 25% ਵਾਧੇ ਦੀ ਅਗਵਾਈ ਕਰਦਾ ਹੈ।ਇਸ ਤਰ੍ਹਾਂ, ਜਦੋਂ ਪੂਰੀ ਤਰ੍ਹਾਂ ਟ੍ਰਿਪਸਿਨ ਅਤੇ ਲਾਇਸ-ਐਨ ਡੇਟਾ 'ਤੇ ਧਿਆਨ ਕੇਂਦਰਤ ਕਰਦੇ ਹੋਏ, ਅਸੀਂ 4671 ਗੈਰ-ਰਹਿਤ ਫਾਸਫੋਪੇਪਟਾਇਡਸ ਦੀ ਪਛਾਣ ਕੀਤੀ।ਖੋਜੀਆਂ ਗਈਆਂ ਸਾਈਟਾਂ ਦੇ ਹੋਰ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣ ਨੇ ਦਿਖਾਇਆ ਕਿ Lys-N ਅਤੇ ਟ੍ਰਿਪਸਿਨ ਡੇਟਾ ਸੈੱਟ ਮਹੱਤਵਪੂਰਨ ਤੌਰ 'ਤੇ ਵੱਖ-ਵੱਖ ਫਾਸਫੋਰਿਲੇਸ਼ਨ ਮੋਟਿਫਾਂ ਵਿੱਚ ਭਰਪੂਰ ਸਨ, ਇਸ ਤੋਂ ਇਲਾਵਾ ਇਹ ਸਪੱਸ਼ਟ ਕਰਦੇ ਹਨ ਕਿ ਫਾਸਫੋਪ੍ਰੋਟੀਓਮ ਵਿਸ਼ਲੇਸ਼ਣ ਵਿੱਚ ਮਲਟੀਪ੍ਰੋਟੀਜ਼ ਪਹੁੰਚ ਬਹੁਤ ਕੀਮਤੀ ਹਨ।